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发布时间:2024-12-27 08:08:06 人气:
我们知道,不同类型的驱动蛋白对应不同的工作机制、结构和物质结合力。驱动蛋白超家族成员形状各异,但典型的驱动蛋白1是异四聚体,其运动亚基(重链或KHC)与两条轻链(KLC)(分子对)结合形成蛋白质二聚体。这些蛋白质通常无法折叠成正常结构;在这种错误折叠状态下,蛋白质会以某种方式变得有毒(毒性功能获得),或者失去正常功能。
脂蛋白脂蛋白是生化成分,其主要功能是运输水中的疏水性脂质(也称为脂肪)分子,例如血浆或其他细胞外液。驱动蛋白的主动运动支持多种细胞功能,包括有丝分裂、减数分裂和细胞货物的运输,例如轴突运输。该模型基于微管结合驱动蛋白结构的CRYO-EM 模型,该模型代表过程的开始和结束状态,但无法解析结构之间转变的精确细节。
驱动蛋白1 的重链在氨基末端包含一个球状头(运动结构域),通过短而灵活的颈接头与茎(长的中央-螺旋卷曲螺旋结构域)连接。该末端与羧基末端的轻链尾结构域相关。 N-驱动蛋白:驱动蛋白可以沿着微管的正极向细胞外周移动,或者沿着神经元细胞向轴突末端移动。
接下来,从棘皮动物卵/胚胎提取物中纯化出一种不同的异三聚体正端定向MT 马达,名为驱动蛋白2,由2 个不同的KHC 相关运动亚基和一个辅助KAP 亚基组成。并因其在纤毛发生过程中作为沿着轴突的转运复合物(IFT 颗粒)的作用而闻名。一种特殊的蛋白质,称为载脂蛋白,嵌入在外壳中,既能稳定复合物,又能赋予其决定其作用的功能特性。
蛋白质构象障碍在医学上,蛋白质病或蛋白质病、蛋白质构象障碍或蛋白质错误折叠障碍是指某些蛋白质结构异常、破坏身体细胞、组织和器官功能的一类疾病。这种跷跷板机制解释了以下现象:ATP 与无核苷酸、微管结合状态的结合导致驱动蛋白运动结构域相对于微管倾斜。随即,前面的运动结合结构域释放ATP,后面的运动结构域释放ADP状态的磷酸基团,使驱动蛋白二聚体再次处于起始状态。
驱动蛋白的两个球状头交替向前移动。在驱动蛋白向微管正极移动的过程中,假设驱动蛋白分子的两个运动结构域中的前一个与微管结合,后一个与ADP 结合。并与微管呈弱结合状态。在大多数情况下,运输的货物在KLC 的TPR 基序序列处与驱动蛋白轻链结合,但在某些情况下,货物在重链的C 端结构域处结合。
用卡车来比喻驱动蛋白,车轮代表了驱动蛋白的运动域,它可以通过催化ATP的水解过程,将化学能转化为运动所需的机械能。
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